Top 11 # Zinc Finger Protein Là Gì Xem Nhiều Nhất, Mới Nhất 3/2023 # Top Trend |

Zinc Fingers: Dna Binding And Protein

Servicios Personalizados

Zinc fingers: DNA binding and protein-protein interactions

1 Instituto de Bioquímica, Universidad Austral de Chile, Valdivia 2 Department of Biochemistry, University of Medicine and Dentistry of New Jersey-Robert Wood Johnson Medical School, Piscataway, New Jersey 08854


The zinc finger domain is a very ubiquitous structural element whose hallmark is the coordination of a zinc atom by several amino acid residues (cysteines and histidines, and occasionally aspartate and glutamate). These structural elements are associated with protein-nucleic acid recognition as well as protein-protein interactions. The purpose of this review is to examine recent data on the DNA and protein binding properties of a few zinc fingers whose three dimensional structure is known.

Key terms: Zinc fingers, DNA binding , protein-protein interactions


The zinc fingers have been divided into several classes according to the number and type of amino acids involved in zinc coordination. Table I summarizes some of the features of the sequences and the function of the more studied zinc finger families.

1. Cys 2 His2

The first class of zinc fingers, called the Cys 2-His 2 finger motif, is the most abundant DNA binding element in eukaryotes. This motif was first identified in the transcription factor TFIII ( Miller et al., 1985, Hanas et al., 1983) and has also been found in transcription factors associated with RNA pol I. Among these, Sp1 from HeLa cells ( Dynan and Tijan, 1983; Kadonaga et al., 1987) and Zif268 from mouse ( Pavletich and Pabo, 1991) are the most intensively studied. The structure of this zinc finger consists of an a-helix and a b sheet held together by a single zinc atom ( Fig. 1A). The zinc fingers recognize specific trinucleotide DNA sequences by insertion of several a-helices in the major groove of the DNA. The CCHH domains are organized in tandem, and the cooperative binding of a-helices contribute to the strength and specificity of the protein-nucleic acid interaction.

Figure 1. Ribbon diagrams of the structure of zinc finger domains.

2. Cys2HisCys

The retroviral nucleocapsid proteins are involved in a variety of functions crucial for the viral life cycle (for review Coffin, 1985; Darlix et al., 1995). These functions include RNA packaging, RNA dimerization, annealing of the tRNA primer to the initiation site of replication and the strand transfer reactions.

The structure of NCp7 of HIV-1 ( Morellet et al., 1992; South and Summers, 1993; Déméné et al., 1994a ) and NCp10 of M MuLV ( Déméné et al., 1994b) have been solved. Both structures are characterized by a well-defined central zinc finger flanked by flexible N- and C-terminal domains ( Fig. 1B). The structure of a complex of NCp10 with the oligonucleotide d(ACGCC) reveals that the finger provides a surface for binding the nucleic acid through hydrophobic interactions and the stacking of Trp35 between the G3 and C4 bases ( Schuler et al., 1999). Studies of the NCp7-d(ACGCC) complex showed a similar complex where a Trp in the second finger is stacked between C2 and G3 of NCp7 ( Morellet et al., 1998).

3. Cys 4 ribbon

Proteins containing the Cys 4 finger motif are found in enzymes involved in DNA replication and transcription. Primases in phages T4 and T7 recognize specific trinucleotides of single stranded DNA ( Cha and Alberts, 1986), whereas factor TFIIS interacts with ss DNA ( Qian et al., 1993a), ds DNA and RNA ( Agarwal et al., 1991). The structure of the zinc finger domains of factors TFIIS and TFIIB ( Fig. 1C) have little in common with other zinc binding domains because their structures are almost entirely a b-sheet ( Qian et al., 1993a, 1993 b). The T7 primase/ helicase contains a Cys 4 motif responsible for primer synthesis, which recognizes the sequence 5′ GTC 3′. Removal or disruption of this motif is sufficient to destroy recognition, however, the Cys 4 motif may not be the sole determinant for specificity ( Hine and Richardson, 1994; Kusakabe and Richardson, 1996; Kusakabe et al., 1999).

4. Cys 4 GATA family

The GATA family of transcription factors regulate gene expression in diverse tissues during development. GATA-1 is involved in the regulation of red cell development ( Orkin, 1992; Weiss et al., 1994); GATA-2 and 3 also play a role in hematopoiesis ( Ting et al., 1996; Tsai et al., 1994).

GATA-1 contains two Cys 4 fingers: The C-zinc finger is involved in DNA binding and recognizes the (A/T)GATA(A/G) DNA motif. The N-zinc finger, however, does not bind DNA directly, but appears to modulate DNA binding by the C-zinc finger through interaction with other transcription factors ( Mackay et al., 1998).

GATA-2 and 3 are capable of strong binding to the sequence GATC ( Pedone et al., 1997). This binding requires two basic sequences at either side of the N-terminal finger. One of these sequences is not present adjacent to the GATA-1 N-terminal finger and could explain its lack of DNA binding ( Pedone et al., 1997). These observations suggest that isolated zinc fingers that do not show direct binding to nucleic acids may interact with sequences outside the finger or present in other factors. The structure of the N-zinc finger of GATA-1 is shown in Figure 1D.

5. Cys 6

The yeast protein GAL4 activates transcription of genes involved in the utilization of galactose and melibiose. The protein is a monomer in the absence of DNA. However, it binds DNA as a symmetrical dimer to a 17 base pair sequence ( Carey et al., 1989). Each subunit has a compact zinc finger domain ( Fig. 1E), which lies in the major groove where itcontacts a CCG triplet. This triplet is at each end of a symmetrical 17 base pair DNA fragment recognized by GAL4 ( Marmorstein et al., 1992). The DNA binding region has 6 cysteine residues that coordinate two zinc ions. The protein also contains an a-helical dimerization element ( Carey et al., 1989).

E) Transcription regulator factor Gal4 (yeast, 1AW6) (Baleja et al., 1997). F) Retinoic X receptor (human, 1RXR) (Holmbeck et al., 1998). G) Equine Herpes virus type 1 gene 63 (1CHC) (Barlow et al., 1994). H) HHCC domain HIV-1 integrase (1WJA) (Cai et al., 1997)

6. Cys 8

Intracellular receptor proteins, such as the estrogen, glucocorticoid and retinoic X receptors, bind to two hexamer sequences which form the hormone response elements ( Mangelsdorf and Evans, 1995). DNA binding requires dimerization of the Cys 8 motifs ( Mangeldorf et al., 1995).

The structure of the zinc finger domain of the retinoic X receptor is shown in Figure 1F. It consists of two separate loop-helix structures that coordinate a zinc ion; the a- helices from each loop-helix structure are packed perpendicular to each other ( Holmbeck et al., 1998). This packing is the common feature of the nuclear hormone receptor DNA-binding domains. In response to retinoic acid, the protein dimerizes in a head-to-tail fashion to bind DNA ( Mangeldorf et al., 1995). Heterodimers are also formed with other nuclear receptors, including the thyroid receptor (TR) and vitamin D receptor (VDR).

7. Cys3His Cys4 RING fingers

The RING fingers, or Cys 3HisCys 4 motif, comprise several proteins of diverse origins ( Freemont et al., 1991; for review Borden, 2000). These include Rad5 from yeast, which is involved in DNA repair ( Johnson et al., 1992) and RAG1, essential for immunoglobulin rearrangements. The structure of the RING finger motifs of three proteins have been determined to be equine herpes virus type 1 gene 63 peptide ( Barlow et al., 1994), human promyelocytic leukemia protein, PML ( Borden et al., 1995) and the human RAG1 ( Bellon et al., 1997). The RING domain structure consists of two b-sheets, an a-helix and two symmetrical loops ( Fig. 1G). Two zinc ions are coordinated by this motif. Direct DNA binding has not been shown for this protein.

Ring finger domains have been implicated in the regulation of several cellular processes through protein-protein interactions such as transcription, RNA transport, signal transduction, and ubiquitination among others (reviewed by Saurin et al., 1996). The RING domains appear to act as building blocks by forming molecular scaffolds of multiprotein complexes whose function is RING-dependent ( Borden, 2000).

8. HHCC finger

The HHCC domain is a highly conserved zinc binding motif found in retrovirus and retrotransposon integrases ( Johnson et al., 1986; Burke et al., 1992, reviewed by Brown, 1997). Sequence comparison of several integrases suggested that the HHCC domains might constitute a novel type of zinc finger ( Johnson et al., 1986). Spectroscopical analysis of isolated peptides containing the HHCC domain of HIV-1 ( Burke et al., 1992, Zheng et al., 1996) and M-MuLV ( Yang et al., 1999) integrases has shown that zinc binding changes the protein conformation. Physical evidence for the coordination of zinc by the cysteines in the HHCC domain of MuLV IN has been shown by the lack of reactivity against NEM ( Yang et al., 1999).

The 3D structure of a 55 amino acid N-terminal HHCC domain of HIV-1 has been solved by NMR ( Cai et al., 1997). The protein is dimeric and the structure of the monomer ( Fig. 1H) comprises four helices. The zinc atom is coordinated by the residues His 12, His 16, Cys 40 and Cys 43. The protein is found in two interconverting conformations that differ in the coordination of His 12, which causes a local unfolding of the region 9-18. The dimer interface is formed by the packing of the N-terminus of helix 1, and helices 3 and 4. Although the folding of this domain is remarkably similar to DNA binding proteins, such as the Trp repressor, the second helix is involved in dimerization rather than DNA recognition. This observation, however, does not exclude the possibility of the dissociation of the dimer during the recognition of the viral LTR by IN or multimerization during the assembly of the integration complex, allowing helix 2 to participate in DNA binding. Using both nitrocellulose filter binding assays and DNA bound to a Biacore chip, DNA binding by an isolated M-MuLV HHCC domain could, in fact, be observed (F. Yang and M. Roth, unpublished observations).

The HHCC domain is essential for the integrase activity in vitro ( Jonsson and Roth, 1993; van Gent et al., 1992; Ellison et al., 1995; Khan et al., 1991; Drelich et al., 1992). Several types of mutations in the finger region also blocked in vivo integration ( Roth et al., 1990; Cannon et al., 1994; Engelman et al., 1995; Donehower, 1988). In the process of integration, termini with a 5′ overhang are generated. In vitro, substrates lacking this 5′ tail require the presence of an HHCC domain ( Donzella et al., 1996; Donzella et al., 1998). Complementation and other studies support the notion that the HHCC domain is involved in protein-protein interactions as will be discussed below.


The ability of the zinc fingers to recognize three base pairs has led to an intense exploration on the design and selection of domains that control the expression of specific genes. Structural information based on X-ray crystallography and NMR has guided these studies. Site– directed mutagenesis and phage display selections have contributed to our knowledge on interactions between the zinc fingers and target sites.

The crystal structures of zinc finger-DNA complexes show a semi-conserved pattern of interactions between three amino acids from the a-helix and threenucleotides within the DNA. A large collection of mutants have been displayed on the surfaces of bacteriophage, allowing their selection using specific DNA sequences ( Choo and Klug, 1994; Wu et al., 1995; Greisman and Pabo, 1997). In this procedure the mutated zinc finger domains are expressed as fused peptides on the phage capsid. Phages displaying the peptides can be captured in a support coated with specific DNA and amplified for further selection rounds. From these studies, coding relationships between protein and nucleic acids have been implicated ( Desjarlais and Berg, 1992).

Segal et al. (1999) used phage display to select Zif268 finger-2 domains from randomized libraries that recognize sequences of the type 5′ GNN 3′. These studies showed the limitations of relying on selection data and previous structures in defining the features involved in specificity. Changes in amino acids at positions not in direct contact with DNA may influence specificity, limiting the applications of recognition codes previously described ( Desjarlais and Berg, 1992; Choo and Klug, 1994; Choo and Klug, 1997). However, further studies are needed to understand the recognition of DNA by zinc fingers.

A general strategy to produce gene switches has been developed by fusion of polydactyl zinc finger proteins with desired sequence specificity (9 or 18 nucleotides long) to either an activator or repressor protein ( Beerli et al., 1998). This approach overcomes the problem of target overlap observed by targeting trinucleotidic sites by individual fingers. In vivo studies demonstrated that the fusion of the Kruppel associated box (KRAB) to a polydactyl finger protein was able to repress transcription from the erbB-2 promoter, whereas the fusion of the activator domain VP16 or VP64 (a tetrameric repeat of VP16) stimulates transcription by 5 and 25-fold respectively.

Development of highly specific zinc fingers by selection procedures directed toward specific sequences in the genome could result in the generation of site-directed control proteins. Targeted gene control has broad applications. These could be developed to generate specific antiviral or antitumoral molecules, to activate genes involved in the defense against diseases, gene “knockouts” to characterize genes of unknown functions and gene therapy, through the inhibition of genes producing mutated proteins.


RNA-protein recognition is essential in critical steps of many cellular processes, such as RNA synthesis, processing and translation. Our current knowledge of RNA-protein interactions is very limited in contrast to that of DNA-protein interactions, for which several models are available. Some zinc finger motifs are known to interact with RNA, such as the retroviral NC protein. The details of the recognition of others have not been fully investigated ( Joho et al., 1990; Theunissen et al., 1992; Clemens et al., 1993; Friesen and Darby 1997, 1998).

Recently the interaction between Zif268 and DNA molecules having an RNA triplet in the middle of the DNA binding region has been studied by phage display, computer modeling and NMR ( Blancafort et al., 1999). The introduction of a G::A mismatch in the middle position of the RNA triplet allowed the selection of an RNA binding zinc finger. The zinc finger binds the rG::A duplex in a head-to-head conformation. A long side chain at position +3, either Lys or Arg, compensated a shift in the minor groove of the G::A pair.

The structural role of purine-purine pairs has also been described in the Rev binding element of HIV. In this case, the G::A and G::G widen the RNA major groove for protein binding ( Battiste et al., 1996). McColl et al. (1999) designed a hybrid protein containing the arginine rich region from HIV-Rev into the zinc finger-2 domain of Zif268. This construct was able to bind specifically to the Rev Response Element, providing evidence that monomeric zinc fingers recognize specific sites on RNA.


There are several examples of zinc finger domains that do not bind nucleic acids, however they are involved in protein-protein interactions ( Crossley et al., 1995; Merika and Orkin, 1995; Tsang et al., 1998; Feng et al., 1998; Sun et al., 1996; Borden, 2000). These protein-protein interactions could be homotypic, such as in protein multimerization, or heterotypic, involving the cooperative interaction with a large variety of factors (i.e. coactivators, corepressors, and other control elements) associated with transcriptional control of a group of genes. One example is the transcription factor GATA-1, which can self-associate but its N-finger also interacts with FOG ( Fox et al., 1998), Sp1, and EKLF ( Tsang et al., 1998). In vivo studies have shown that the N-finger of GATA-1 is essential for erythroid maturation ( Weiss et al., 1997). The interaction in both cases is dependent on the integrity of the zinc coordinating residues. Self-association of GATA-1 requires the N-finger, however this finger directly interacts with the C-finger domain of the protein, presumably in an anti-parallel fashion NF-CF, CF-NF ( Mackay et al., 1998). A critical binding region in NF containing a “Asn-Arg-Pro-Leu” motif followed by a number of basic residues has been delineated by mutagenesis. The association of the NF of GATA-1 with FOG ( Fox et al., 1998) also involves conserved key residues within GATA-1. The biological role of this intermolecular interaction is not certain, although multimerization increases the local concentration of GATA-1 at the activation site.

Previous in vitro studies have shown that the N-terminal HHCC domain of the retroviral integrase is essential for the 3′ processing of the viral LTRs (reviewed by Brown 1997). Thus, it is clear that the one of the functions of the HHCC domain is to participate in the assembly of the integration complex, which requires the concerted binding of the processed viral ends and the target DNA. In this process it is likely that conformational changes of the protein multimer, including intra- and intermolecular associations must take place. The HHCC-dependent multimerization may be important in the stabilization of viral ends ( Ellison et al., 1995). In the presence of Zn+2, the HIV-1 IN multimerizes from a dimer to a tetramer ( Zheng et al., 1996). The observation that the HHCC domain MuLV IN is critical for the unimolecular disintegration of a substrate lacking the 5’ss tail suggests a role for this domain on the stabilization of the LTR ( Donzella et al., 1998) within this complex. This recognition can be indirect, as has been observed in other zinc fingers that show DNA binding only in the context of other protein domains.


Zinc fingers, as a general term, in fact include multiple distinct structures with the common denomination that they require zinc coordination for their formation. These structural motifs are involved in a broad range of biological activities including ds DNA binding, ss DNA, and RNA recognition, as well as coordinating protein-protein interactions. With the sequencing of the human genome, the identification of additional proteins encoding zinc fingers is inevitable. The key now lies in understanding their functions. Understanding the rules for sequence recognition has broad implications in the development of targeted proteins.


This work was supported by grants from FONDECYT [1980982 (OL) and 1RO1 CA76545] and from the NIH (MR).

Corresponding author: Oscar Leon. Instituto de Bioquímica, Facultad de Ciencias Universidad Austral de Chile, Casilla 567, Valdivia, Chile .Telephone: (56-63) 22 1332. E-mail:

Received: May 3, 2000. Accepted: May 19, 2000.


AGARWAL K, BAEK KH, JEON CJ, MIYAMOTO K, UENO A, YOON HS (1991) Stimulation of transcript elongation requires both the zinc finger and RNA polymerase II binding domains of human TFIIS. Biochem 30: 7842-7851 [ Links ]

BARLOW PN, LUISI B, MILNER A, ELLIOTT M, EVERETT R (1994) Structure of the C3HC4 domain by 1H-nuclear magnetic resonance spectroscopy. A new structural class of zinc-finger. J Mol Biol 237: 201-211 [ Links ]

BALEJA JD, THANABAL V, WAGNER G (1997) Refined solution structure of the DNA-binding domain of GAL4 and use of 3J(113Cd,1H) in structure determination. J Biomol NMR 10:397-401 [ Links ]

BATTISTE JL, MAO H, RAO NS, TAN R, MUHANDIRAM DR, KAY LE, FRANKEL AD, WILLIAMSON JR (1996) Alpha helix-RNA major groove recognition in an HIV-1 rev peptide-RRE RNA complex. Science 273: 1547-1551 [ Links ]

BEERLI RR, SEGAL DJ, DREIER B, BARBAS CFIII (1998) Toward controlling gene expression at will: Specific regulation of the erbB-2/HER-2 promoter by using polydactyl zinc finger proteins constructed from modular building blocks. Proc Natl Acad Sci USA 95: 14628-14633 [ Links ]

BELLON SF, RODGERS KK, SCHATZ COLEMAN JE, STEITZ TA (1997) Crystal structure of the RAG1 dimerization domain reveals multiple zinc- binding motifs including a novel zinc binuclear cluster. Nature Struct Biol 4: 586-591 [ Links ]

BERG JM (1990) Zinc finger domains: hypotheses and current knowledge. Ann Rev Biophys Biophys Chem: 19405-19421 [ Links ]

BLANCAFORT P, STEINBERG SV, PAQUIN B, KLINCK R, SCOTT JK, CEDERGREN R (1999) The recognition of a noncanonical RNA base pair by a zinc finger protein. Chem and Biol 6: 585-596 [ Links ]

BORDEN KL, BODDY MN, LALLY J, OREILLY NJ, MARTIN S, HOWE K, SOLOMON E, FREEMONT PS (1995) The solution structure of the RING finger domain from the acute promyelocytic leukaemia protooncoproteín PML EMBO J 14: 1532-1541 [ Links ]

BORDEN KL (2000) RING domains: Master builders of molecular scaffolds? J Mol Biol 295: 1103-1112 [ Links ]

BROWN PO (1997) Integration. In COFFIN JM, HUGHES SH, VARMUS HE, (eds) Retroviruses. Cold Spring Harbor: Cold Spring Harbor Laboratory Press. pp: 161-203 [ Links ]

BURD C, DREYFUSS G (1994) RNA binding specificity of hnRNP A1: significance of hnRNP A1 high affinity binding sites in pre-mRNA splicing. EMBO J 13: 1197-1204 [ Links ]

BURKE CJ, SANYAL G, BRUNER MW, RYAN JA, LAFEMINA RL, ROBBINS HL, ZEFT AS, MIDDAUGH CR, CORDINGLY MG (1992). Structural implications of spectroscopic characterization of a putative zinc finger peptide from HIV-1 integrase. J Biol Chem 267: 9639-9644 [ Links ]

CAI M, ZHENG R, CAFFREY M, CRAIGIE R, CLORE GM, GRONENBORG AM (1997) Solution structure of the N-terminal zinc binding domain of HIV-1 integrase. Nat Struct Biol 4: 567-577 [ Links ]

CANNON PM, WILSON W, BYLES E, KINGSMAN SM, KINGSMAN AJ (1994) Human immunodeficiency virus type 1 integrase: Effect of viral replication of mutations at highly conserved residues. J Virol 68: 4768-4775 [ Links ]

CAREY M, KAKIDANI H, LEATHERWOOD J, MOSTASHARI F, PTASHNE M (1989) An amino-terminal fragment of GAL4 binds DNA as a dimer. J Mol Biol 209: 423-432 [ Links ]

CHA TA, ALBERTS BM (1986) Studies of the DNA helicase-RNA primase unit from bacteriophage T4. A trinucleotide sequence on the DNA template starts RNA primer synthesis. J Biol Chem 266: 7001-7010 [ Links ]

CHOO Y, KLUG A (1994) Toward a code for the interactions of zinc fingers with DNA: Selection of randomized fingers displayed on phage. Proc Natl Acad Sci USA 91: 11163-11167 [ Links ]

CHOO Y, KLUG A (1997) Physical basis of a protein-DNA recognition code. Curr Opin Struct Biol 7: 431-436 [ Links ]

CLEMENS KR, WOLF V, McBRYANT SJ, ZHANG P, LIAO X, WRIGHT PE, GOTTESFIELD JM (1993) Molecular basis for specific recognition of both RNA and DNA by a zinc finger protein. Science 260: 530-533 [ Links ]

COFFIN JN (1985) In WEISS R, TEICH N, VARMUS H, COFFIN J (eds), RNA Tumor Viruses, Vol 1, Cold Spring Harbor, NY: Cold Spring Harbor Laboratory Press: pp 261-368 [ Links ]

CROSSLEY M, MERIKA M, ORKIN SH (1995) Self-association of the erythroid transcription factor GATA-1 mediated by its zinc finger domains. Mol Cell Biol 15: 2448-2456 [ Links ]

DARLIX JL, LAPADAT-TAPOLSKY M, DE ROCQUIGNY H, ROQUES B (1995) First glimpses at structure-function relationships of the nucleocapsid proteins of retroviruses. J Mol Biol 254: 523-537 [ Links ]

DÉMÉNE H, DONG CZ, OTTMANN M, ROUYEZ MC, JULLIAN N, MORELLET N, MÉLY Y, DARLIX JL, FOURNIÉ- ZALUSKI MC, SARAGOSTI S, ROQUES BP (1994a) 1H NMR structure and biological studies of the His23ÆCys mutant nucleocapsid protein of HIV-1 indicate that the conformation of the first zinc finger is critical for infectivity. Biochem 33: 11707-11716 [ Links ]

DÉMÉNE H, JULLIAN N, MORELLET N, DE ROCQUIGNY H, CORNILLE F, MAIGRET B, ROQUES BP (1994b) Three-dimensional 1H NMR structure of the nucleocapsid protein NCp10 of Moloney murine leukemia virus. J Biomol NMR 4: 153-170 [ Links ]

DESJARLAIS JR, BERG JM (1992) Toward rules relating zinc finger protein sequences and DNA binding site preferences. Proc Natl Acad Sci USA 89: 7345-7349 [ Links ]

DONEHOWER LA. (1988) Analysis of mutant Moloney murine leukemia viruses containing linker insertion mutations in the 3′ region of pol. J Virol 62: 3958-3964 [ Links ]

DONZELLA GD, JONSSON CB, ROTH M.J (1996) Coordinated disintegration reactions mediated by M-MuLV Integrase. J Virol 70: 3909-3921 [ Links ]

DONZELLA GD, LEON O, ROTH MJ(1998) Implication of a central cysteine residue and the HHCC domain of Moloney murine leukemia virus integrase protein in functional multimerization. J Virol 72: 1691-1698 [ Links ]

DORFMAN T, LUBAN J. GOFF SP, HASELTINE WA, GÖTTLINGER (1993) Mapping of functionally important residues of a cysteine-histidine box in the human immunodeficiency virus type1 nucleocapsid protein. J Virol. 67: 6159-6169 [ Links ]

DRELICH M, WILHELM R, MOUS J (1992) Identification of amino acid residues critical for endonuclease and integration activities of HIV-1 IN protein in vitro. Virology 188: 459-468 [ Links ]

DYNAN WS, TIJAN R (1983) Isolation of transcription factors that discriminate between different promoters recognized by RNA polymerase II. Cell 32: 669-680 [ Links ]

ELLISON V, GERTON J, VINCENT KA, BROWN PO (1995) An essential interaction between distinct domains of HIV-1 integrase mediates the assembly of the active multimer. J Biol Chem 270: 3320-3326 [ Links ]

ENGELMAN A, ENGLUND G, ORENSTEIN JM, MARTIN MA, CRAIGIE R (1995) Multiple effects of mutations in human immunodeficiency virus type 1 integrase on viral replication. J Virol 69: 2729-2736 [ Links ]

FENG B, MARZLUF GA. (1998) Interaction between major nitrogen regulatory protein NIT2 and pathway-specific regulatory factor NIT4 is required for their synergistic activation of gene expression in Neurospora crassa. Mol Cell Biol 18: 3983-3990 [ Links ]

FOX AH, KOWALSKI K, KING GF, MACKAY JP, CROSSLEY M (1998) Key residues characteristic of GATA N-fingers are recognized by FOG. J Biol Chem 1998 273: 33595-33603 [ Links ]

FREEMONT PS, HANDON IM, TROWSDALE J (1991) A novel cysteine rich sequence motif. Cell 64: 483-484 [ Links ]

FRIESEN WJ, DARBY MK (1997) Phage display of RNA binding zinc fingers from transcription factor IIIA. J Biol Chem 272: 10994-10997 [ Links ]

FRIESEN WJ, DARBY MK. (1998) Specific RNA binding proteins constructed from zinc fingers. Nat Struct Biol 5: 543-546 [ Links ]

GORELICK RJ, HENDERSON LE, HANSER JP, REIN A. (1988) Point mutants of Moloney murine leukemia virus that fail to package viral RNA: evidence for specific RNA recognition by a “zinc finger-like” protein sequence. Proc Natl Acad Sci USA 85: 8420-8424 [ Links ]

GORELICK RJ, CHABOT A, REIN A, HENDERSON LE, ARTHUR LO (1993) The two fingers in the human immunodeficiency virus type 1 nucleocapsid protein are not functionally equivalent. J Virol 67: 4027-4036 [ Links ]

GORELICK RJ, CHABOT DJ, OTT DE, GAGLIARDI TD, REIN A, HENDERSON LE, ARTHUR LO (1996) Genetic analysis of the zinc finger in the Moloney murine leukemia virus nucleocapsid domain: replacement of zinc-coordinating residues with other zinc-coordinating residues yields noninfectious particles containing genomic RNA. J Virol 70: 2593-2597 [ Links ]

GREISMAN HA, PABO CO (1997) A general strategy for selecting high-affinity zinc finger proteins for diverse DNA target sites. Science 275: 657-661 [ Links ]

HANAS JS, HAZUDA DJ, BOGENHAGEN DF, WU FY-H, WU C-W (1983) Xenopus transcription factor A requires zinc for binding to the 5S RNA gene. J Biol Chem 258: 14120-12425 [ Links ]

HINE AV, RICHARDSON CC (1994) A functional chimeric DNA primase: the Cys4 zinc-binding domain of bacteriophage T3 primase fused to the helicase of bacteriophage T7. Proc Natl Acad Sci USA 91: 12327-12331 [ Links ]

HOLMBECK SM, FOSTER MP, CASIMIRO DR, SEM DS, DYSON HJ, WRIGHT PE, (1998) High-resolution solution structure of the retinoid X receptor DNA-binding domain. J Mol Biol 281: 271-284 [ Links ]

JOHNSON MS, MCCLURE MA, FENG DF, GRAY J, DOOLITTLE RF (1986) Computer analysis of retroviral pol genes: Assignment of enzymatic functions to specific sequences and homologies with nonviral enzymes. Proc Natl Acad Sci USA. 83: 7648-7652 [ Links ]

JOHNSON RE, HENDERSON ST, PETES TD, PRAKASH S, BANKMANN M, PRAKASH L (1992) Saccharomyces cerevisiae RAD5-encoded DNA repair protein contains DNA helicase and zinc binding sequence motifs and affects the stability of sample repetitive sequences in the genome. Mol Cell Biol 12: 3807-3818 [ Links ]

JOHO KE, DARBY MK, CRAWFORD ET, BROWN DD (1990) A finger protein structurally similar to TFIIIA that binds exclusively to 5S RNA in Xenopus. Cell 61: 293-300 [ Links ]

JONSSON, CB, ROTH MJ (1993) Role of the His-Cys finger of Moloney murine leukemia virus integrase protein in integration and disintegration. J Virol 67: 5562-5571 [ Links ]

KADONAGA J, CARNER KR, MASIARZFT FR, TIJAN R (1987) Isolation of cDNA encoding transcription factor Sp1 and functional analysis of the DNA binding domain. Cell 51: 1079-1090 [ Links ]

KHAN E, MACK JP, KATZ RA, KULKOSKY J, SKALKA AM. (1991) Retroviral integrase domains: DNA binding and the recognition of LTR sequences. Nucl Acids Res 19: 851-860 [ Links ]

KODERA Y, SATO K, TSUKAHARA T, KOMATSU H, MAEDA T, KOHNO T (1998). High-resolution solution NMR structure of the minimal active domain of the human immunodeficiency virus type-2 nucleocapsid protein. Biochem 37:17704-17713 [ Links ]

KOWALSKI K, CZOLIJ R, KING GF, CROSSLEY M, MACKAY JP (1999) The solution structure of the N-terminal zinc finger of GATA-1 reveals a specific binding face for the transcriptional co-factor FOG. J Biomol NMR 13: 249-262 [ Links ]

KUSAKABE T, RICHARDSON CC (1996) The role of the zinc motif in sequence recognition by DNA primases. J Biol Chem 271: 19563-19570 [ Links ]

KUSAKABE T, HINE AV, HYBERTS SG, RICHARDSON CC(1999) The Cys4 zinc finger of bacteriophage T7 primase in sequence-specific single-stranded DNA recognition. Proc Natl Acad of Sci USA 96: 4295-4300 [ Links ]

MACKAY JP, KOWALSKI K, FOX AH, CZOLIJ R, KING GF, CROSSLEY M (1998) Involvement of the N-finger in the self-association of GATA-1. J Biol Chem 273:30560-30567 [ Links ]

MANGELSDORF DJ AND EVANS RM (1995) The RXR heterodimers and orphan receptors. Cell 83: 841-850 [ Links ]

MANGELSDORF DJ, THUMMEL C, BEATO M, HERRLICH P, SCHÜTZ G, UMESONO K, BLUMBERG B, KASTNER P, MARK M, CHAMBION P, EVANS RM (1995) The nuclear receptor family: The second decade. Cell 83: 835-839 [ Links ]

MARMORSTEIN R, CAREY M, PTASHNE M, HARRISON SC (1992) DNA recognition by GAL4: Structure of a protein-DNA complex. Nature 356: 408-414 [ Links ]

MCCOLL DJ, HONCHELL C, FRANKEL AD (1999) Structure-based design of an RNA-binding zinc finger. Proc Natl Acad Sci USA 96: 9521-9526 [ Links ]

MÉRIC C, GOFF SP (1989) Characterization of Moloney murine Leukemia virus mutants with single amino acids substitutions and the Cys-His box of the nucleocapsid protein. J Virol 63: 1558-1568 [ Links ]

MERIKA M, ORKIN SH (1995) Functional synergy and physical interactions of the erythroid transcription factor GATA-1 with the Kruppel family proteins Sp1 and EKLF. Mol Cell Biol 15: 2437-2447 [ Links ]

MILLER J, McLACHLAN AD, KLUG A ( 1985) Repetitive zinc-binding domains in the protein transcription factor III A from Xenopus oocytes. EMBO J 4: 1609-1614 [ Links ]

MORELLET N, JULLIAN N, DE ROCQUIGNY H, MAIGRET B, DARLIX JL, ROCQUES B (1992) Determination of the structure of the nucleocapsid protein NCp7 from the human immunodeficiency virus type 1 by 1H NMR. EMBO J 11: 3059-3065 [ Links ]

MORELLET N, DEMENE H, TEILLEUX V, HUYNH-DINH T, DE ROCQUIGNY H, FOURNIE-ZALUSKI MC, ROQUES BP (1998) Structure of the complex between the HIV-1 nucleocapsid protein NCp7 and the single-stranded pentanucleotide d(ACGCC). J Mol Biol 283: 419-434 [ Links ]

NARAYAN VA, KRIWACKI RW, CARADONNA JP (1997) Structures of zinc finger domains from transcription factor Sp1. Insights into sequence-specific protein-DNA recognition. J Biol Chem 272: 7801-7809 [ Links ]

ORKIN SH. (1992) GATA-binding transcription factors in hematopoietic cells. Blood 80: 575-581 [ Links ]

PAVLETICH NP, PABO CO (1991) Zinc Finger-DNA recognition: Crystal Structure of a Zif268-DNA complex at 2.1 A. Science 252: 809-817 [ Links ]

PEDONE PV, GHIRLANDO R, CLORE GM, GRONENBORN AM, FELSENFELD G, OMICHINSKI JG (1996) The single Cys2-His2 zinc finger domain of the GAGA protein flanked by basic residues is sufficient for high-affinity specific DNA binding. Proc Natl Acad Sci USA 93: 2822-2826 [ Links ]

PEDONE PV, OMICHINSKI JG, NONY P, TRAINOR C, GRONENBORN AM, CLORE GM, FELSENFELD G (1997) The N-terminal fingers of chicken GATA-2 and GATA-3 are independent sequence-specific DNA binding domains. EMBO J 16: 2874-2882 [ Links ]

PRATS AC, SARIH L, GABUS C LITVAK KEITH G AND DARLIX JL (1988) Small finger proteins of avian and murine retroviruses has nucleic annealing activity and positions the replication primer tRNA onto genomic RNA. EMBO J 7: 1777-1783 [ Links ]

QIAN X, JEON C, YOON H, AGARWAL K, WEISS MA (1993 a) Structure of a new nucleic acid binding motif in eukaryoti transcriptional elongation factor TFIIS Nature (London) 365: 277-279 [ Links ]

QIAN X, GOZANI SN, YOON HS, JEON CJ, AGARWAL K, WEISS MA (1993b). Novel zinc finger motif in the basal transcriptional machinery: three-dimensional NMR studies of the nucleic acid binding domain of transcriptional elongation factor TFIIS. Biochemistry 32: 9944-9959 [ Links ]

REMY E, DE ROCQUIGNY H, PETITJEAN P, MURIAUX D, THEILLEUX V, PAOLETTI J, ROQUES BP. (1998) The annealing of tRNA3Lys to human immunodeficiency virus type 1 primer binding site is critically dependent on the NCp7 zinc fingers structure. J Biol Chem 273: 4819-4822 [ Links ]

ROTH M.J, SCHWARTZBERGP, TANESE N, GOFF SP (1990) Analysis of mutations in the integration function of Moloney murine leukemia virus: effects on DNA binding and cutting. J Virol 64, 4709-4717 [ Links ]

SAURIN AJ, BORDEN KL, BODDY MN, FREEMONT PS (1996) Does this have a familiar RING? Trends Biochem Sci 21: 208-214 [ Links ]

SCHULER W, DONG C, WECKER K, ROQUES BP (1999) NMR structure of the complex between the zinc finger protein NCp10 of Moloney murine leukemia virus and the single-stranded pentanucleotide d(ACGCC): comparison with HIV-NCp7 complexes. Biochemistry 38: 12984-12994 [ Links ]

SEGAL DJ, DREIER B, BEERLI RR, BARBAS CF (1999) Toward controlling gene expression at will: Selection and design of zinc finger domains recognizing each of the 5′-GNN-3′ DNA target sequences. Proc Natl Acad of Sci USA 96: 2758-2763 [ Links ]

SOUTH TL, SUMMERS MF (1993) Zinc and sequence dependent binding to nucleic acids by the N-terminal zinc finger of the HIV-1 nucleocapsid protein: NMR structure of the complex with the Psi-site analog, dACGCC. Protein Sci 2: 3-19 [ Links ]

SUMMERS MF, HENDERSON LE, CHANCE MR, BESS JW, SOTH TL, BLAKE PR, SAGI I, PEREZ-ALVARADO G, SOWDER RC III, HARE DR, ARTHUR LO ( 1992) Nucleocapsid zinc finger detected in retroviruses. EXAFS studies of intact viruses and the solution _ state structure of the nucleocapsid protein from HIV-1. Protein Sci 1: 563-574 [ Links ]

SUN L, LIU A, GEORGOPOULOS K (1996) Zinc finger-mediated protein interactions modulate Ikaros activity, a molecular control of lymphocyte development. EMBO J. 1996 15: 5358-5369 [ Links ]

THEUNISSEN O, RUDT F, GUDDAT U, MENTZEL H, PIELER T, (1992) RNA and DNA binding zinc fingers in Xenopus TFIIIA. Cell 71: 679-690 [ Links ]

TING CN, OLSON MC, BARTON KP, LEIDEN JM (1996) Transcription factor GATA-3 is required for development of the T-cell lineage. Nature 384: 474-478 [ Links ]

TSAI FY, KELLER G, KUO FC, WEISS M, CHEN J, ROSENBLATT M, ALT FW, ORKIN SH. (1994) An early haematopoietic defect in mice lacking the transcription factor GATA-2. Nature 371:221-226 [ Links ]

TSANG AP, FUJIWARA Y, HOM DB, ORKIN SH (1998) Failure of megakaryopoiesis and arrested erythropoiesis in mice lacking the GATA-1 transcriptional cofactor FOG. Genes Dev 12: 1176-1188 [ Links ]

VAN GENT DC, GROENGER AMO, PLASTERK RHA (1992) Mutational analysis of the integrase protein of Human Immunodeficiency Virus Type 2. Proc Natl Acad Sci USA 89:9598-9602 [ Links ]

WEISS MJ, KELLER G, ORKIN SH. (1994) Novel insights into erythroid development revealed through in vitro differentiation of GATA-1 embryonic stem cells. Genes Dev 8: 1184-97 [ Links ]

WEISS MJ, YU C, ORKIN SH. (1997) Erythroid-cell-specific properties of transcription factor GATA-1 revealed by phenotypic rescue of a gene-targeted cell line. Mol Cell Biol 17: 1642-51 [ Links ]

WU H, WEI-PING YANG BARBAS, CFIII (1995). Building zinc fingers by selection: toward a therapeutic application. Proc Natl Acad Sci USA 92: 344-348 [ Links ]

YANG F, LEON O, GREENFIELD N, ROTH, M (1999). Functional interactions of the HHCC domain of Moloney murine leukemia virus integrase revealed by non-overlapping complementation and zinc-dependent dimerization. J Virol 73: 1809-1817 [ Links ]

ZHENG R, JENKINS TM, CRAIGIE R (1996). Zinc folds the N-terminal domain of HIV-1 integrase, promotes multimerization, and enhances catalytic activity. Proc Natl Acad Sci USA 93:13659-13664 [ Links ]

Protein Là Gì? Protein Đảm Nhận Vai Trò Gì Trong Cơ Thể?

Protein hay còn gọi là đạm. Đây là những phân tử sinh học chứa một hoặc nhiều các mạch axit amin, chúng được liên kết với nhau bởi liên kết peptit. Trong tự nhiên có khoảng 20 loại axit amin khác nhau, trong đó có 9 axit amin là thành phần thiết yếu đối với cơ thể. Những axit amin này cơ thể không thể tự tạo ra mà cần phải được cung cấp từ bên ngoài, những axit amin còn lại tại không được coi là thiết yếu vì cơ thể có thể tự tổng hợp. Sở dĩ người ta phân biệt được chuỗi protein này không giống chuỗi protein khác chủ yếu là do trình tự sắp xếp các nuclêôtit mà gen quy định.

Protein là gì?

Protein sau khi được tạo ra chỉ tồn tại được trong một khoảng thời gian nhất định. Có loại Protein tồn tại trong vài phút, nhưng cũng có loại tồn tại đến hàng năm trời. Sau quá trình hình thành và phát triển, protein sẽ bị thoái hóa ra và được tái sinh bởi bộ máy tế bào. Theo nhiều nghiên cứu cho thấy, protein chiếm tới 50% khối lượng khô của tế bào, là thành phần thiết yếu trong việc hình thành cấu trúc, duy trì và tái tạo tế bào. Bởi vậy việc thiếu hụt protein sẽ dẫn đến rất nhiều hậu quả nghiêm trọng không thể lường trước được, đặc biệt là tình trạng suy dinh dưỡng, sức đề kháng giảm đi trông thấy.

Protein đóng vai trò gì trong cơ thể?

Hình thành những chất cơ bản phục vụ cho hoạt động sống

Protein là thành phần cấu trúc nên khung tế bào, có khả năng tạo các khung đỡ để hình thành nên hình dáng tế bào. Không thể phủ nhận được khi cho rằng Protein là thành phần thiết yếu của cơ thể sinh vật, chúng có mặt tại mọi quá trình bên trong của tế bào, là một trong những thành phần cấu tạo nên nhân tế bào, chất tế bào, duy trì và phát triển mô tế bào.

Protein đóng vai trò gì trong cơ thể?

Không những thế, một số protein còn đóng vai trò là các enzym xúc tác cho các phản ứng sinh hóa và trao đổi chất trong cơ thể, giữa cơ thể với môi trường. Các hoạt động như hình thành cơ, phân chia tế bào, đổi mới tế bào đều có sự góp mặt và gắn liền với quá trình tổng hợp protein.

Vận chuyển oxy và các chất dinh dưỡng

Protein có vai trò vận chuyển các chất dinh dưỡng đến các cơ quan trong cơ thể. Quá trình vận chuyển này bắt đầu từ việc vận chuyển các chất dinh dưỡng hấp thụ từ quá trình tiêu hóa thức ăn vào máu, rồi vận chuyển đến các mô thông qua màng tế bào. Bên cạnh đó, thành phần hemoglobin có trong hồng cầu là một protein hết sức quan trọng khi chúng đảm nhận vai trò vận chuyển oxy từ phổi cung cấp cho các tế bào trong cơ thể. Hãy thử tưởng tượng xem, nếu một ngày nào đó không còn protein thì cơ thể chúng ta sẽ ra sao? Điều này thực sự rất khủng khiếp!

Bảo vệ cơ thể

Protein là thành phần chính trong các tế bào bạch cầu. Các tế bào bạch cầu có nhiệm vụ chống lại các tác nhân gây hại cho cơ thể, gia tăng sức đề kháng. Hệ thống miễn dịch thường xuyên phải sản xuất các protein interferon để chống lại virus, sản xuất kháng thể chống lại các tác nhân gây bệnh. Một khi quá trình tổng hợp protein bị gián đoạn, tức là hàm lượng bạch cầu cùng với interferon bị suy giảm khiến chức năng bảo vệ cơ thể bị yếu đi.

Điều hòa chuyển hóa nước, cân bằng độ PH

Điều hòa chuyển hóa nước, cân bằng độ PH

Protein đóng vai trò như chất đệm, giúp nồng độ PH trong cơ thể, đảm bảo sự hoạt động bình thường của hệ tuần hoàn. Ngoài ra, protein có khả năng kéo nước từ tế bào và các mạch máu, là cơ sở để điều hòa lượng nước trong cơ thể. Khi lượng protein trong máu thấp, quá trình điều hòa nước không được đảm bảo sẽ gây ra tình trạng phù nề.

Cân bằng năng lượng cho cơ thể

Như chúng ta đã biết, protein là một trong ba thành phần chính cung cấp năng lượng cho cơ thể, bên cạnh cacbonhydrat và lipid. Protein cung cấp tới 10 đến 15% năng lượng của mỗi khẩu phần ăn, chiếm tới 50% trọng lượng thô ở người trưởng thành.

Protein đóng vai trò rất quan trọng trong sự phát triển của cơ thể. Việc có một chế độ ăn uống hợp lý, cung cấp lượng protein khoa học thì không phải ai cũng biết. Protein được tìm thấy ở những thực phẩm có nguồn gốc động vật và thực vật. Nên kết hợp các nguồn protein này để cơ thể phát triển cân đối và tránh tình trạng thiếu hụt protein.

Protein Là Gì? Chức Năng Của Protein Đối Với Sức Khỏe Con Người

Protein cùng với lipid, carbohydrate và các vitamin là các nhóm chất dinh dưỡng quan trọng nhất đối với cơ thể con người. Khi cơ thể bị thiếu hụt các nhóm chất dinh dưỡng này sẽ ảnh hưởng nghiêm trọng đến sức khỏe và gây nên nhiều căn bệnh nguy hiểm.

Protein là gì?

Protein là gì? Trước khi đi tìm hiểu sâu về các loại protein và chức năng của chúng, Thế Giới Whey sẽ cung cấp cho các bạn các khái niệm chi tiết về protein.

Theo Wikipedia, Protein hay còn gọi là chất đạm là những phân tử sinh học hay đại phân tử gồm nhiều axit amin. Protein có thể chứa 1 hoặc nhiều nhóm axit amin và các từng nhóm axit amin này sẽ được liên kết với nhau bằng liên kết peptit. Các protein khác nhau chủ yếu là do trình tự các axit amin cấu tạo của chúng khác nhau và trình tự này được quy định bởi Nucleotide của gen tương ứng.

Trong thể hình, bạn có thể hiểu đơn giản, protein là một hợp chất hữu cơ chứa nhiều axit amin có tác dụng hỗ trợ xây dựng cơ bắp. Đồng thời theo các nghiên cứu thì protein còn giúp cung cấp 15% năng lượng để duy trì sự sống.

Các loại protein và chức năng của chúng

Protein có vai trò rất quan trọng đối với cơ thể con người, tùy theo từng chức năng trong cơ  thể mà protein được phân chia thành các loại như sau::

Cấu trúc

: Các loại protein như collagen, elastin là thành phần quan trọng cấu tạo nên mô liên kết, dây chằng, gân.


: là các chất xúc tác sinh học giúp thúc đẩy tốc độ phản ứng và chọn lọc các phản ứng sinh hóa trong cơ thể


: hỗ trợ điều hòa các hoạt động sinh lý, ví dụ như insulin, glucagon giúp điều hòa hàm lượng đường trong máu.

Vận chuyển

: giúp hỗ trợ vận chuyển các chất dinh dưỡng từ vị trí này đến vị trí khác, ví dụ như hemoglobin có tác dụng vận chuyển oxy từ phổi theo máu đi nuôi các tế bào.

Vận động

: Tham gia vào quá trình vận động của các tế bào và cơ thể, điển hình là actinin, myosin có vai trò trong vận động cơ.

Bảo vệ

: protein còn có chức năng bảo vệ cơ thể, phòng chống bệnh tật như interferon giúp chống virus và kháng thể giúp chống các vi khuẩn gây bệnh.

Thụ quan

giúp cảm nhận, truyền tín hiệu và đáp ứng lại các kích thích của môi trường.

Dự trữ

: Protein còn có chức năng dự trữ các chất dinh dưỡng tiêu biểu là casein trong sữa mẹ sẽ giúp cung cấp các axit amin cho thai nhi.

Ngoài ra protein còn được phân loại theo thành phần các axit amin cấu tạo nên chúng và được chia làm 2 loại như sau:

Protein hoàn chỉnh

: Đây là loại protein có chứa đầy đủ 9 loại axit amin mà cơ thể không thể tự sản xuất được mà phải bổ sung thông qua thức ăn. Protein hoàn chỉnh chủ yếu có nguồn gốc từ động vật như thịt, cá, trứng, sữa.

Protein không hoàn chỉnh

: là loại protein không có chứa đủ các axit amin thiết yếu cho cơ thể và cơ thể bạn cũng có thể tự tổng hợp được. Loại protein không hoàn chỉnh này chủ yếu có nguồn gốc thực vật, nhưng có một số thực vật có chứa protein hoàn chỉnh như hạt gai dầu, hạt diêm mạch, tảo xoắn,…

-  Đánh giá sữa Mutant Iso Surge có tốt không?

- Đánh giá Whey Iso HD của Bpi Sport có tốt không?

- Review đánh giá Whey Protein Rule 1 có tốt không?

- Review đánh giá Ntrotech Whey Gold có tốt không?

- Đánh giá Whey Gold Standard có tốt không?

Chức năng của protein với sức khỏe con người

Protein có vai trò xây dựng các tế bào mô cơ, cấu trúc nên khung tế bào và tạo khung đỡ để duy trì hình dạng tế bào.

Protein còn đóng vai trò là các enzyme xúc tác các phản ứng sinh hóa, tăng cường quá trình trao đổi chất.

Protein còn giúp vận chuyển oxy và các chất dinh dưỡng từ vị trí này đến vị trí khác giúp nuôi dưỡng các tế bào.

Protein còn giúp bảo vệ cơ thể tránh khỏi các tác nhân gây hại xâm nhập vào cơ thể như virus, vi khuẩn.

Protein còn giúp điều hòa chuyển hóa nước và cân bằng độ pH giúp đảm bảo cho hệ tuần hoàn vận chuyển các ion bình thường và tránh hiện tượng phù nề cơ thể.

Protein còn giúp cung cấp và dự trữ năng lượng cho cơ thể hoạt động.

Đặc biệt đối với người tập thể hình, thể thao họ cần rất nhiều protein để đáp ứng cho hoạt động thể chất qua xây dựng cơ bắp. Chính vì vậy hiện nay các hãng thực phẩm đã sản xuất các loại sữa bột Whey Protein tinh khiết.

Những loại Whey Protein này đảm bảo cung cấp hàm lượng protein phù hợp cho các vận động viên và gymer. Hiện nay có nhiều dòng sản phẩm bổ sung Whey Protein nổi tiếng như: Mutant Iso Surge 5lbs, Whey Rule 1 Protein,….

Cơ thể con người cần được cung cấp một lượng protein vừa đủ, nếu thiếu hoặc thừa protein cũng gây ra nhiều nguy cơ về sức khỏe như sau:

Thiếu protein

Khi cơ thể của bạn không được bổ sung đầy đủ protein trong thời gian dài sẽ gặp phải những tình trạng sau:

Có bắp không phát triển, phát triển chậm, yếu cơ, giảm cân và có thể dẫn đến tình trạng bị mất cơ, teo cơ.

Cơ thể luôn mệt mỏi, tay chân mất sức, khó ngủ và tâm trạng thất thường.

Miễn dịch yếu: nếu cơ thể không được bổ sung đầy đủ protein sẽ dẫn đến tình trạng giảm các kháng thể từ đó suy giảm hệ miễn dịch, dễ dàng bị bệnh hơn.

Cơ thể phù nề, tích tụ chất lỏng.

Thừa protein

Khi cơ thể bị thừa protein sẽ có các dấu hiệu như sau:

Thường xuyên cảm thấy khát: Khi cơ thể bị dư thừa protein thì thận bạn phải làm việc nhiều hơn để loại bỏ bớt từ đó lượng nước tiểu nhiều hơn và cơ thể bạn luôn thấy khát nước.

Rối loạn tiêu hóa: thông thường các chế độ ăn giàu protein lại thường chứa ít chất xơ nên rất dễ dẫn đến tình trạng rối loạn tiêu hóa, bị táo bón, chướng bụng, co thắt ruột,….

Ngoài ra thừa protein còn làm thể bạn tăng cân, béo phì, hơi thở có mùi…

Do đó tình trạng thừa protein sẽ dẫn đến nhiều căn bệnh vô cùng nguy hiểm như bệnh gout, đau khớp, đa xơ cứng, dễ mắc các bệnh viêm nhiễm,….

Vì vậy để cơ thể khỏe mạnh bạn cần có một chế độ ăn khoa học, bổ sung đầy đủ và đa dạng các chất dinh dưỡng. Bổ sung lượng protein vừa đủ cho cơ thể hoạt động hàng ngày đồng thời phải kết hợp giữa protein thực vật và protein động vật, tăng cường bổ sung các chất xơ, vitamin và khoáng chất cho cơ thể.


Địa chỉ: 285/66 Hẻm 285 Cách Mạng Tháng Tám, Hồ Chí Minh, 700000

Số điện thoại: 028 9999 9479



Whey Protein Isolate Là Gì?

Whey protein isolate là gì?

Những người mới tập thể hình, khi có nhu cầu sử dụng sản phẩm bổ sung protein có thể bị nhầm lẫn với tất cả các hình thức khác nhau của whey protein trên thị trường. Và trong đó có một loại sản phẩm rất tốt, đó chính là Whey Protein Isolate. Vậy whey protein isolate là gì và nó có gì khác biệt so với các sản phẩm protein khác?

Whey protein isolate là sản phẩm whey protein đã loại bỏ đi lactose, chất béo và carbohydrates trong quá trình sản xuất. Vì thế nó được gọi là “isolated” (phân tách). Hay nói cách khác whey protein isolate là một sản phẩm whey cao cấp được sản xuất trong quá trình lọc rất kỹ. Trong quá trình lọc này được loại bỏ chất béo và đường ra. Sữa bột protein isolate 90% là protein và rất ít chất béo và carbohydrate.

Ưu điểm của Whey Protein Isolate so với Whey protein khác

Tất cả những sản phẩm whey isolate rất phù hợp cho những người sử dụng không dung nạp lactose.

Khi bạn đem thành phẩm whey protein xử lý thêm công đoạn loại bỏ các tạp chất như chất béo, lactose và carbohydrates… thì bạn sẽ giữ lại được phần whey protein tinh khiết & nguyên chất nhất. Đó chính là whey protein isolate.

Một số sản phẩm whey isolate như: Vp2 whey protein, Iso 100, Syntha 6 isolate, Elite whey protein…

Lợi ích của Whey Protein Isolate cho người tập thể hình

Đốt mỡ bảo vệ cơ: Whey protein được chứng minh có khả năng đốt mỡ và cho cảm giác no lâu. Cụ thể là các nhà nghiên cứu ở Minnesota đã tiến hành một cuộc thử nghiệm trên hai nhóm, một bên sử dụng whey và bên còn lại được cho uống một hỗn hợp calories. Kết quả là những người uống whey giảm 6.1% lượng mỡ trong cơ thể và duy trì cơ bắp tốt hơn. Vậy nên nếu bạn cảm thấy có một sự thôi thúc muốn ăn nhẹ một cái gì đó, hãy thử một thanh Whey, kết quả bạn có được sau những nỗ lực sẽ được đền đáp.

– Tăng kích thước và sức mạnh: Một cuộc thử nghiệm nữa được đưa ra khi những nhà nghiên cứu trường Đại Học Baylor, Waco, Texas chia đôi một nhóm gymer và cung cấp cho một bên 12 grams whey và casein cùng 6 grams axit amin, số còn lại sử dụng 20 grams placebo. Kết quả cho thấy những người sử dụng whey gia tăng đáng kể khối lượng sức mạnh cơ bắp hơn nhóm còn lại.